δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
The O-17-NMR shielding range and shielding time scale and detection of discrete hydrogen-bonded conformational states in peptides
(EN)
Gerothanassis, I. P.
(EN)
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας
(EL)
Gerothanassis, I. P.
(EN)
The O-17-NMR shielding range and shielding time scale due to hydrogen-bonding interactions in peptides are critically evaluated relative to those of H-1-NMR. Furthermore, the assumptions and conclusions in previous O-17-NMR studies on the detection of discrete conformational states in peptides (V. Tsikaris et al., Biopolymers, 2000, Vol. 53, pp. 135-139) are reconsidered. Consistent examination of the method demonstrates that although O-17 shieldings of peptide oxygens are very sensitive to hydrogen bonding interactions, the O-17-NMR shielding time scale is not advantageous compared to that of H-1-NMR, and thus it is not suitable for the detection of discrete hydrogen-bonded conformational states in peptides. O-17-NMR spectroscopy is prone to interpretation errors due to the formation of O-17-labeled impurities during the synthetic procedures (A. Steinschneider et al., International Journal of Peptide and Protein Research, 1981, Vol. 18 pp. 324-333). (C) 2001 John Wiley & Sons, Inc.
(EN)
*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.
Βοηθείστε μας να κάνουμε καλύτερο το OpenArchives.gr.
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων
